研究小组报告用红外纳米光谱观察单个蛋白质的振动光谱

由分子科学研究所的JunNishida助理教授和TakashiKumagai副教授领导的跨学科研究小组，使用基于近场分析的先进测量技术，成功观察到了由约500个氨基酸残基组成的单一蛋白质的振动光谱。场光学显微镜。该方法利用限制在纳米尺度的光，可以对极小的样品进行详细分析，这在以前对于传统红外光谱来说是具有挑战性的。

传统的红外光谱已广泛用于各种材料的结构和化学分析，因为它可以测量振动光谱，通常称为“分子指纹”。

这项新成果代表了超灵敏、超分辨率红外成像以及单分子振动光谱等技术创新的重大进步。

近年来纳米技术的快速发展导致对超高灵敏度和超分辨率红外成像的需求不断增加。然而，传统的红外光谱法在测量极小样品或实现纳米级空间分辨率方面受到限制。例如，即使具有良好灵敏度的红外显微光谱也需要超过一百万个蛋白质才能获得红外光谱，这使得不可能仅测量单个蛋白质。

在他们的研究中，研究小组在金底物上分离出了一种蛋白质，即一种由称为F1-ATPase的蛋白质复合物组成的亚基，并在周围环境中进行了近场红外光谱测量。

他们成功地获得了单个蛋白质的红外振动光谱，这代表着可能导致表征单个蛋白质的局部结构组织的重大进步。这些信息对于理解蛋白质复合物和膜蛋白的复杂功能特别重要，可以更深入地了解它们的机制和相互作用。

此外，他们还开发了一种新的理论框架，描述红外近场与蛋白质之间的纳米级相互作用。

基于该理论，该团队能够定量重现他们观察到的实验振动光谱。这些结果对于生物分子以及各种纳米材料的化学分析具有无价的价值，为纳米级红外光谱的一系列应用铺平了道路。